desnaturalizacion de proteinas
UNIVERSIDAD TECNICA DE BABAHOYO
CANU CENTRO DE ADMISION y NIVELACION UNIVERSITARIA
FACULTAD DE:
CIENCIAS AGROPECUARIAS
ESCUELA DE:
INGENIERIA AGROPECUARIA
DOCENTE BLGA: ILIANA
LOPEZ
SEGUNDO SEMESTRE
NOMBRE
viviana alcivar
1.TEMA:
“DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS”
2.INTRODUCCION
Desde nuestra infancia la leche es una de las
comidas más nutritivas y completas para el desarrollo humano y también para todos
los mamíferos que conocemos.
Hoy en
día es muy importante que los adultos y niños la consuman, para fortalecer
nuestros huesos y nuestro sistema, y también para el desarrollo. Sin embargo a
medida que crecemos, nuestro organismo varía según su consumo y es importante
balancear nuestra dieta en carbohidratos, proteínas y lípidos de distintos
tipos. Si hacemos un estudio científico de las distintas proteínas de los
alimentos como la leche, el huevo (de gallina), la carne etc. Nos encontraremos
con compuestos que son muy complicados. A veces nos preguntamos ¿De qué
exactamente están hechos los alimentos que consumimos?, quizás la mayoría
ignora las etiquetas de los envases de los alimentos, pero verán que por un
lado son de suma importancia de acuerdo con sus componentes y a través de este
informe se explicará cómo reconocer las proteínas de algunos alimentos
cotidianos
3.OBJETIVOS
GENERAL:
v Demostrar la
desnaturalización de las proteínas mediante un experimento sencillo
ESPECIFICOS
v Realizar el
proceso de desnaturalización de las proteínas en las células de las gallinas.
v Determinar a
través de imágenes los cambios que se suscitan en el proceso de desnaturalización
de las proteína
4.Marco Teorico
Desnaturalización
de las proteínas.
Se llama desnaturalización de las
proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija
Cualquier factor que modifique la interacción
de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y
provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la
envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo
o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación
intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice
entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.
En una proteína cualquiera, la
estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de
organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada
La
desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades
hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión
Una drástica disminución de su
solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie
Pérdida de
las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta
únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos,
la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que
contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores
de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es
de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un
cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la
proteína precipita.
La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización
de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen
agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de
la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
Desnaturalización
de una proteína.
Desnaturalización irreversible de
la proteína de la clara
de huevo y
pérdida de solubilidad, causadas
por la alta temperatura (mientras se la fríe).
Las proteínas se desnaturalizan cuando
pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su
estructura.
Las proteínas son
filamentos largos de aminoácidos unidos
en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que
"leen" codones de los
genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción
genética, en un proceso conocido como transcripción
genética.
Las proteínas recién creadas experimentan una modificación posmodificación
en la que se agregan átomos o moléculas adicionales,
como el cobre, zinc y hierro. Una vez
que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su
secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma
tal que los residuos hidrófobos de la
proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan
expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo
interaccionará con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por
algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es
capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso
llamado desnaturalización.
Cómo la
desnaturalización afecta a los distintos niveles.
En la desnaturalización de la estructura
cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial
se corrompen.
Enlaces covalentes entre
las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre
las cisteínas).
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van
Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura
secundaria las
proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y
adoptan formas aleatorias.
La estructura
primaria,
la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces
peptídicos,
no es interrumpida por la desnaturalización.
Ejemplos: la preparación de ceviches o carne
en un ácido como la naranja. Se observa que adoptan una coloración blanquecina
(esto es debido a la desnaturalización).
Pérdida de
función
La mayoría de las proteínas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden
su actividad
catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los
residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no
están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad
e irreversibilidad.
Proteína
cuya desnaturalización es reversible.
En muchas proteínas la desnaturalizacion no
es reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la
proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando
el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas,
incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína
es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas
veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras
características como insolubilidad (debido a los agregados polares
que puedan unírsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta
renaturalización, es necesario agregar trazas del agente
desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de
que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa
se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en
el ADN que la codifica.
Algunos
ejemplos comunes.
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus
proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos
llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de
proteínas se da en la clara de los huevos, que son en
gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y
líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida
intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una
desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata, que se
produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la
leche (y que no tiene nada que ver con la crema). La proteína de la leche se
llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se
le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se desnaturaliza
cuando se agrega a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el
pH de la misma..
Factores
desnaturalizantes.
Los agentes que provocan la desnaturalización
de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes
físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en
algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
La polaridad
del disolvente.
La fuerza iónica.
El pH.
La temperatura.
La polaridad del disolvente disminuye cuando
se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.
Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales
de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los
disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas
y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y
precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes
orgánicos.
Efecto de la
fuerza iónica sobre la estructura de las proteínas.
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por
adición de sulfato de amonio, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo)
también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas,
de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos,
la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible.
Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar
tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la
fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se
disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a
agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica
original...
Efecto del
pH sobre la estructura de las proteínas.
Los iones H+ y OH- del agua provocan
efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las
proteínas también afectan a la carga
eléctrica de
los grupos ácidos y
básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta
alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una
proteína es mínima en su punto
isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de
repulsión electrostática que
pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la
temperatura sobre la estructura de las proteínas.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la
energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa
de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura
destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína,
de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
Historia.
Gracias a las investigaciones del bioquímico
estadounidense [Santiago León Demarco], en 1957, mediante los experimentos que
realizó con la ribonucleasa (comúnmente
RNasa), demostró que es posible que las proteínas se
desnaturalicen de manera reversible. Al principio se pensaba que la
desnaturalización y pérdida de función en las proteínas era irreversible.
La ribonucleasa es una proteína que está
formada por 124 aminoácidos de los
cuales 8 son cisteínas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro. El
experimento consistió en que Anfisen agregó a la ribonucleasa urea 8 M (mol/L) y beta-mercaptoetanol, la
combinación entre estas dos sustancias provocan la desnaturalización de la
proteína anulando sus funciones biológicas.
Pero pudo observar que si eliminaba la urea y
el beta-mercaptoetanol, la ribonucleasa recuperaba toda su actividad, lo que
implica que los puentes de hidrógeno y los puentes disulfuro de las estructuras
secundarias y terciarias se volvieron a formar recuperando su función.
Gracias a esta observación pudo concluir que
el plegamiento es espontáneo y es termodinámicamente favorable y que la
información sobre el plegamiento reside solo en la cadena lineal, es decir, la
configuración estructural de una proteína es una información que se encuentra
codificada en la estructura primaria de dicha proteína.
El SIDA y la
AZT
En relación a la desnaturalización de algunas
enfermedades como el SIDA (producido
por un retrovirus VIH), que es un virus con una capa doble de lípidos, es como un envoltorio
para varios tipos de proteínas, una enzima llamada transcriptasa
reversa y RNA. El término retrovirus hace alusión a la síntesis de DNA celular
por la enzima del virus, dirigida por el RNA del virus más que por el DNA de la
célula. El retrovirus del VIH actúa de forma en la que lo hacen los demás
virus, entran a las células T usan su maquinaria para sintetizar su DNA de VIH,
para esto usan la transcriptasa reversa, entonces hinchan a la célula y hace
que explote provocando ahí sus proliferación con las demás células. Hasta el
momento solo se ha aceptado al AZT (azidotimidina) que es un nucleósido derivado
de la timidina para el tratamiento del sida, actúa por su aparente aceptación
por la transcriptasa reversa en lugar de la timidina y forma entonces parte de
la cadena del DNA impidiendo la adición de otros nucleósidos a la cadena de
DNA, desgraciadamente no cura esta enfermedad y presenta efectos secundarios
tóxicos que son intolerables, es costosa y puede realizarse una resistencia por
parte del virus del VIH.
Para demostrar la desnaturalización de las
proteínas voy a realizar un experimento sencillo como es la albúmina del huevo.
ü MATERIALES
CLARA DE UN HUEVO
Un vaso de
vidrio
ü Alcohol
100ml
ü Agitador de
vidrio
PROCEDIMIENTO:
En un vaso de vidrio ponemos 100ml de
alcohol, colocamos la clara de huevo y lo movemos con un agitador de huevo y observamos
cómo cambia de color la clara de huevo de transparente a blanco.
I.
CONCLUSIONES
v De que al
realizar la desnaturalización de las proteínas en la clara de huevo se pudo
observar claramente cómo cambia de color y la estructura de la misma.
v La desnaturalización de las
proteínas facilita la digestión pues hace que los alimentos sean más fácilmente
digeribles.
II.
RECOMENDACIONES
v Que la renaturalización, en caso
de ser posible, solo se logrará quitando el agente desnaturalizante, en un ámbito
de laboratorio y no en el hogar, ni mucho menos en el sistema digestivo de
ningún ser vivo.
Lll
BIBLIOGRAFIA
https://www.infotopo.com/salud/nutricion/desnaturalizacion-de-las-proteinas
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)
ANEXOS
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